HDAC2

Гистондеацетилаза 2
Доступные структуры
PDB Поиск ортологов: PDBe, RCSB
Идентификаторы
СимволHDAC2 ; HD2; RPD3; YAF1
Внешние IDOMIM: 605164 MGI1097691 HomoloGene68187 ChEMBL: 1937 GeneCards: HDAC2 Gene
номер EC3.5.1.98
Профиль экспрессии РНК
PBB GE HDAC2 201833 at tn.png
Больше информации
Ортологи
ВидЧеловекМышь
Entrez306615182
EnsemblENSG00000196591ENSMUSG00000019777
UniProtQ92769P70288
RefSeq (мРНК)NM_001527NM_008229
RefSeq (белок)NP_001518NP_032255
Локус (UCSC)Chr 6:
114.25 – 114.33 Mb
Chr 10:
36.97 – 37 Mb
Поиск в PubMed[1][2]

Гистондеацетилаза 2  — фермент из семейства деацетилаз гистонов, ируемый у человека геном HDAC2 .[1]


Функция[ | ]

Продукт гена HDAC2 относится к семейству деацетилаз гистонов. Гистондеацетилазы работают в составе крупных мультибелковых комплексов и отвечают за деацетилирование остатков лизина на N-концевой области кóровых гистонов (H2A, H2B, H3 и H4). Этот белок также формирует комплексы транскрипционных репрессоров, связываясь с различными белками, в том числе YY1, одним из фактором транскрипции млекопитающих. Гистондеацетилаза 2 играет важную роль в регуляции транскрипции, клеточного цикла и в развитии.[2]

Взаимодействия[ | ]

Гистондезацетилаза 2 взаимодействует с:

Примечания[ | ]

  1. Betz R., Gray S.G., Ekström C., Larsson C., Ekström T.J. Human histone deacetylase 2, HDAC2 (Human RPD3), is localized to 6q21 by radiation hybrid mapping (англ.) // Genomics : journal. — Academic Press, 1998. — December (vol. 52, no. 2). — P. 245—246. — DOI:10.1006/geno.1998.5435. — PMID 9782097.
  2. Entrez Gene: HDAC2 histone deacetylase 2.
  3. 1 2 Schmidt D.R., Schreiber S.L. Molecular association between ATR and two components of the nucleosome remodeling and deacetylating complex, HDAC2 and CHD4 (англ.) // Biochemistry : journal. — Vol. 38, no. 44. — P. 14711—14717. — DOI:10.1021/bi991614n. — PMID 10545197.
  4. 1 2 3 4 Yoon Y.M., Baek K.H., Jeong S.J., Shin H.J., Ha G.H., Jeon A.H., Hwang S.G., Chun J.S., Lee C.W. WD repeat-containing mitotic checkpoint proteins act as transcriptional repressors during interphase (англ.) // FEBS Lett. (англ.) : journal. — Vol. 575, no. 1—3. — P. 23—9. — DOI:10.1016/j.febslet.2004.07.089. — PMID 15388328.
  5. 1 2 3 4 5 6 7 8 9 10 Hakimi M.A., Dong Y., Lane W.S., Speicher D.W., Shiekhattar R. A candidate X-linked mental retardation gene is a component of a new family of histone deacetylase-containing complexes (англ.) // J. Biol. Chem. : journal. — Vol. 278, no. 9. — P. 7234—7239. — DOI:10.1074/jbc.M208992200. — PMID 12493763.
  6. 1 2 3 4 5 Tong J.K., Hassig C.A., Schnitzler G.R., Kingston R.E., Schreiber S.L. Chromatin deacetylation by an ATP-dependent nucleosome remodelling complex (англ.) // Nature : journal. — Vol. 395, no. 6705. — P. 917—921. — DOI:10.1038/27699. — PMID 9804427.
  7. 1 2 Hakimi M.A., Bochar D.A., Schmiesing J.A., Dong Y., Barak O.G., Speicher D.W., Yokomori K., Shiekhattar R. A chromatin remodelling complex that loads cohesin onto human chromosomes (англ.) // Nature : journal. — Vol. 418, no. 6901. — P. 994—998. — DOI:10.1038/nature01024. — PMID 12198550.
  8. Rountree M.R., Bachman K.E., Baylin S.B. DNMT1 binds HDAC2 and a new co-repressor, DMAP1, to form a complex at replication foci (англ.) // Nat. Genet. : journal. — Vol. 25, no. 3. — P. 269—277. — DOI:10.1038/77023. — PMID 10888872.
  9. 1 2 3 van der Vlag J., Otte A.P. Transcriptional repression mediated by the human polycomb-group protein EED involves histone deacetylation (англ.) // Nat. Genet. : journal. — Vol. 23, no. 4. — P. 474—478. — DOI:10.1038/70602. — PMID 10581039.
  10. Yang W.M., Yao Y.L., Seto E. The FK506-binding protein 25 functionally associates with histone deacetylases and with transcription factor YY1 (англ.) // EMBO J. (англ.) : journal. — Vol. 20, no. 17. — P. 4814—4825. — DOI:10.1093/emboj/20.17.4814. — PMID 11532945.
  11. Three-way control of fetal heart-cell proliferation could help regenerate cardiac cells (7 октября 2010).
  12. Wen Y.D., Cress W.D., Roy A.L., Seto E. Histone deacetylase 3 binds to and regulates the multifunctional transcription factor TFII-I (англ.) // J. Biol. Chem. : journal. — Vol. 278, no. 3. — P. 1841—1847. — DOI:10.1074/jbc.M206528200. — PMID 12393887.
  13. 1 2 Fischer D.D., Cai R., Bhatia U., Asselbergs F.A., Song C., Terry R., Trogani N., Widmer R., Atadja P., Cohen D. Isolation and characterization of a novel class II histone deacetylase, HDAC10 (англ.) // J. Biol. Chem. : journal. — Vol. 277, no. 8. — P. 6656—6666. — DOI:10.1074/jbc.M108055200. — PMID 11739383.
  14. 1 2 3 Yao Y.L., Yang W.M. The metastasis-associated proteins 1 and 2 form distinct protein complexes with histone deacetylase activity (англ.) // J. Biol. Chem. : journal. — Vol. 278, no. 43. — P. 42560—42568. — DOI:10.1074/jbc.M302955200. — PMID 12920132.
  15. 1 2 3 4 Hakimi M.A., Bochar D.A., Chenoweth J., Lane W.S., Mandel G., Shiekhattar R. A core-BRAF35 complex containing histone deacetylase mediates repression of neuronal-specific genes (англ.) // Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America : journal. — Vol. 99, no. 11. — P. 7420—7425. — DOI:10.1073/pnas.112008599. — PMID 12032298.
  16. 1 2 Johnson C.A., White D.A., Lavender J.S., O'Neill L.P., Turner B.M. Human class I histone deacetylase complexes show enhanced catalytic activity in the presence of ATP and co-immunoprecipitate with the ATP-dependent chaperone protein Hsp70 (англ.) // J. Biol. Chem. : journal. — Vol. 277, no. 11. — P. 9590—9597. — DOI:10.1074/jbc.M107942200. — PMID 11777905.
  17. Fischle W., Dequiedt F., Hendzel M.J., Guenther M.G., Lazar M.A., Voelter W., Verdin E. Enzymatic activity associated with class II HDACs is dependent on a multiprotein complex containing HDAC3 and SMRT/N-CoR (англ.) // Mol. Cell (англ.) : journal. — Vol. 9, no. 1. — P. 45—57. — DOI:10.1016/s1097-2765(01)00429-4. — PMID 11804585.
  18. Fischle W., Dequiedt F., Fillion M., Hendzel M.J., Voelter W., Verdin E. Human HDAC7 histone deacetylase activity is associated with HDAC3 in vivo (англ.) // J. Biol. Chem. : journal. — Vol. 276, no. 38. — P. 35826—35835. — DOI:10.1074/jbc.M104935200. — PMID 11466315.
  19. Ashburner B.P., Westerheide S.D., Baldwin A.S. The p65 (RelA) subunit of NF-kappaB interacts with the histone deacetylase (HDAC) corepressors HDAC1 and HDAC2 to negatively regulate gene expression (англ.) // Mol. Cell. Biol. (англ.) : journal. — Vol. 21, no. 20. — P. 7065—7077. — DOI:10.1128/MCB.21.20.7065-7077.2001. — PMID 11564889.
  20. 1 2 3 4 Zhang Y., Ng H.H., Erdjument-Bromage H., Tempst P., Bird A., Reinberg D. Analysis of the NuRD subunits reveals a histone deacetylase core complex and a connection with DNA methylation (англ.) // Genes Dev. : journal. — Vol. 13, no. 15. — P. 1924—1935. — DOI:10.1101/gad.13.15.1924. — PMID 10444591.
  21. Hassig C.A., Tong J.K., Fleischer T.C., Owa T., Grable P.G., Ayer D.E., Schreiber S.L. A role for histone deacetylase activity in HDAC1-mediated transcriptional repression (англ.) // Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America : journal. — Vol. 95, no. 7. — P. 3519—3524. — DOI:10.1073/pnas.95.7.3519. — PMID 9520398.
  22. Zhang Y., Iratni R., Erdjument-Bromage H., Tempst P., Reinberg D. Histone deacetylases and SAP18, a novel polypeptide, are components of a human Sin3 complex (англ.) // Cell : journal. — Cell Press (англ.). — Vol. 89, no. 3. — P. 357—364. — DOI:10.1016/s0092-8674(00)80216-0. — PMID 9150135.
  23. Wysocka J., Myers M.P., Laherty C.D., Eisenman R.N., Herr W. Human Sin3 deacetylase and trithorax-related Set1/Ash2 histone H3-K4 methyltransferase are tethered together selectively by the cell-proliferation factor HCF-1 (англ.) // Genes Dev. : journal. — Vol. 17, no. 7. — P. 896—911. — DOI:10.1101/gad.252103. — PMID 12670868.
  24. Mazumdar A., Wang R.A., Mishra S.K., Adam L., Bagheri-Yarmand R., Mandal M., Vadlamudi R.K., Kumar R. Transcriptional repression of oestrogen receptor by metastasis-associated protein 1 corepressor (англ.) // Nat. Cell Biol. : journal. — Vol. 3, no. 1. — P. 30—7. — DOI:10.1038/35050532. — PMID 11146623.
  25. 1 2 Laherty C.D., Yang W.M., Sun J.M., Davie J.R., Seto E., Eisenman R.N. Histone deacetylases associated with the mSin3 corepressor mediate mad transcriptional repression (англ.) // Cell : journal. — Cell Press (англ.). — Vol. 89, no. 3. — P. 349—356. — DOI:10.1016/s0092-8674(00)80215-9. — PMID 9150134.
  26. Spronk C.A., Tessari M., Kaan A.M., Jansen J.F., Vermeulen M., Stunnenberg H.G., Vuister G.W. The Mad1-Sin3B interaction involves a novel helical fold (англ.) // Nat. Struct. Biol. : journal. — Vol. 7, no. 12. — P. 1100—1104. — DOI:10.1038/81944. — PMID 11101889.
  27. Brackertz M., Boeke J., Zhang R., Renkawitz R. Two highly related p66 proteins comprise a new family of potent transcriptional repressors interacting with MBD2 and MBD3 (англ.) // J. Biol. Chem. : journal. — Vol. 277, no. 43. — P. 40958—40966. — DOI:10.1074/jbc.M207467200. — PMID 12183469.
  28. Ng H.H., Zhang Y., Hendrich B., Johnson C.A., Turner B.M., Erdjument-Bromage H., Tempst P., Reinberg D., Bird A. MBD2 is a transcriptional repressor belonging to the MeCP1 histone deacetylase complex (англ.) // Nat. Genet. : journal. — Vol. 23, no. 1. — P. 58—61. — DOI:10.1038/12659. — PMID 10471499.
  29. Iwase S., Januma A., Miyamoto K., Shono N., Honda A., Yanagisawa J., Baba T. Characterization of BHC80 in BRAF-HDAC complex, involved in neuron-specific gene repression (англ.) // Biochem. Biophys. Res. Commun. (англ.) : journal. — Vol. 322, no. 2. — P. 601—608. — DOI:10.1016/j.bbrc.2004.07.163. — PMID 15325272.
  30. Jin Q., van Eynde A., Beullens M., Roy N., Thiel G., Stalmans W., Bollen M. The protein phosphatase-1 (PP1) regulator, nuclear inhibitor of PP1 (NIPP1), interacts with the polycomb group protein, embryonic ectoderm development (EED), and functions as a transcriptional repressor (англ.) // J. Biol. Chem. : journal. — Vol. 278, no. 33. — P. 30677—30685. — DOI:10.1074/jbc.M302273200. — PMID 12788942.
  31. 1 2 Zhang Y., Dufau M.L. Dual mechanisms of regulation of transcription of luteinizing hormone receptor gene by nuclear orphan receptors and histone deacetylase complexes (англ.) // J. Steroid Biochem. Mol. Biol. (англ.) : journal. — Vol. 85, no. 2—5. — P. 401—414. — DOI:10.1016/s0960-0760(03)00230-9. — PMID 12943729.
  32. 1 2 3 Zhang Y., Dufau M.L. Silencing of transcription of the human luteinizing hormone receptor gene by histone deacetylase-mSin3A complex (англ.) // J. Biol. Chem. : journal. — Vol. 277, no. 36. — P. 33431—33438. — DOI:10.1074/jbc.M204417200. — PMID 12091390.
  33. You A., Tong J.K., Grozinger C.M., Schreiber S.L. CoREST is an integral component of the CoREST- human histone deacetylase complex (англ.) // Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America : journal. — Vol. 98, no. 4. — P. 1454—1458. — DOI:10.1073/pnas.98.4.1454. — PMID 11171972.
  34. Kiernan R., Brès V., Ng R.W., Coudart M.P., El Messaoudi S., Sardet C., Jin D.Y., Emiliani S., Benkirane M. Post-activation turn-off of NF-kappa B-dependent transcription is regulated by acetylation of p65 (англ.) // J. Biol. Chem. : journal. — Vol. 278, no. 4. — P. 2758—2766. — DOI:10.1074/jbc.M209572200. — PMID 12419806.
  35. Yu Z., Zhang W., Kone B.C. Histone deacetylases augment cytokine induction of the iNOS gene (англ.) // J. Am. Soc. Nephrol. (англ.) : journal. — Vol. 13, no. 8. — P. 2009—2017. — DOI:10.1097/01.asn.0000024253.59665.f1. — PMID 12138131.
  36. Lai A., Lee J.M., Yang W.M., DeCaprio J.A., Kaelin W.G., Seto E., Branton P.E. RBP1 recruits both histone deacetylase-dependent and -independent repression activities to retinoblastoma family proteins (англ.) // Mol. Cell. Biol. (англ.) : journal. — Vol. 19, no. 10. — P. 6632—6641. — PMID 10490602.
  37. Zhang Y., Sun Z.W., Iratni R., Erdjument-Bromage H., Tempst P., Hampsey M., Reinberg D. SAP30, a novel protein conserved between human and yeast, is a component of a histone deacetylase complex (англ.) // Mol. Cell (англ.) : journal. — Vol. 1, no. 7. — P. 1021—1031. — DOI:10.1016/s1097-2765(00)80102-1. — PMID 9651585.
  38. Kuzmichev A., Zhang Y., Erdjument-Bromage H., Tempst P., Reinberg D. Role of the Sin3-histone deacetylase complex in growth regulation by the candidate tumor suppressor p33(ING1) (англ.) // Mol. Cell. Biol. (англ.) : journal. — Vol. 22, no. 3. — P. 835—848. — DOI:10.1128/mcb.22.3.835-848.2002. — PMID 11784859.
  39. Fleischer T.C., Yun U.J., Ayer D.E. Identification and characterization of three new components of the mSin3A corepressor complex (англ.) // Mol. Cell. Biol. (англ.) : journal. — Vol. 23, no. 10. — P. 3456—3467. — DOI:10.1128/mcb.23.10.3456-3467.2003. — PMID 12724404.
  40. Yang L., Mei Q., Zielinska-Kwiatkowska A., Matsui Y., Blackburn M.L., Benedetti D., Krumm A.A., Taborsky G.J., Chansky H.A. An ERG (ets-related gene)-associated histone methyltransferase interacts with histone deacetylases 1/2 and transcription co-repressors mSin3A/B (англ.) // Biochem. J. (англ.) : journal. — Vol. 369, no. Pt 3. — P. 651—657. — DOI:10.1042/BJ20020854. — PMID 12398767.
  41. Zhou S., Fujimuro M., Hsieh J.J., Chen L., Hayward S.D. A role for SKIP in EBNA2 activation of CBF1-repressed promoters (англ.) // J. Virol. (англ.) : journal. — Vol. 74, no. 4. — P. 1939—1947. — DOI:10.1128/jvi.74.4.1939-1947.2000. — PMID 10644367.
  42. Vaute O., Nicolas E., Vandel L., Trouche D. Functional and physical interaction between the histone methyl transferase Suv39H1 and histone deacetylases (англ.) // Nucleic Acids Res. (англ.) : journal. — Vol. 30, no. 2. — P. 475—481. — DOI:10.1093/nar/30.2.475. — PMID 11788710.
  43. 1 2 Won J., Yim J., Kim T.K. Sp1 and Sp3 recruit histone deacetylase to repress transcription of human telomerase reverse transcriptase (hTERT) promoter in normal human somatic cells (англ.) // J. Biol. Chem. : journal. — Vol. 277, no. 41. — P. 38230—38238. — DOI:10.1074/jbc.M206064200. — PMID 12151407.
  44. 1 2 Sun J.M., Chen H.Y., Moniwa M., Litchfield D.W., Seto E., Davie J.R. The transcriptional repressor Sp3 is associated with CK2-phosphorylated histone deacetylase 2 (англ.) // J. Biol. Chem. : journal. — Vol. 277, no. 39. — P. 35783—35786. — DOI:10.1074/jbc.C200378200. — PMID 12176973.
  45. Tsai S.C., Valkov N., Yang W.M., Gump J., Sullivan D., Seto E. Histone deacetylase interacts directly with DNA topoisomerase II (англ.) // Nat. Genet. : journal. — Vol. 26, no. 3. — P. 349—353. — DOI:10.1038/81671. — PMID 11062478.
  46. Yang W.M., Yao Y.L., Sun J.M., Davie J.R., Seto E. Isolation and characterization of cDNAs corresponding to an additional member of the human histone deacetylase gene family (англ.) // J. Biol. Chem. : journal. — Vol. 272, no. 44. — P. 28001—28007. — DOI:10.1074/jbc.272.44.28001. — PMID 9346952.
  47. Yao Y.L., Yang W.M., Seto E. Regulation of transcription factor YY1 by acetylation and deacetylation (англ.) // Mol. Cell. Biol. (англ.) : journal. — Vol. 21, no. 17. — P. 5979—5991. — DOI:10.1128/mcb.21.17.5979-5991.2001. — PMID 11486036.
  48. Kalenik J.L., Chen D., Bradley M.E., Chen S.J., Lee T.C. Yeast two-hybrid cloning of a novel zinc finger protein that interacts with the multifunctional transcription factor YY1 (англ.) // Nucleic Acids Res. (англ.) : journal. — Vol. 25, no. 4. — P. 843—849. — DOI:10.1093/nar/25.4.843. — PMID 9016636.

Литература[ | ]