Alpha-lactalbumin

Альфа-лактальбумин
Protein LALBA PDB 1a4v.png
Доступные структуры
PDB Поиск ортологов: PDBe, RCSB
Идентификаторы
СимволLALBA ; MGC138521; MGC138523
Внешние IDOMIM: 149750 MGI96742 HomoloGene1720 GeneCards: LALBA Gene
номер EC2.4.1.22
Профиль экспрессии РНК
PBB GE LALBA 207816 at tn.png
Больше информации
Ортологи
ВидЧеловекМышь
Entrez390616770
EnsemblENSG00000167531ENSMUSG00000022991
UniProtP00709P29752
RefSeq (мРНК)NM_002289NM_010679
RefSeq (белок)NP_002280NP_034809
Локус (UCSC)Chr 12:
48.96 – 48.96 Mb
Chr 15:
98.48 – 98.48 Mb
Поиск в PubMed[1][2]


Альфа-лактальбумин (англ. Lactalbumin, alpha- LALBA) — это важный белок сыворотки коровьего молока, а также молока других млекопитающих, ируемый в геноме человека геном LALBA.[1][2][3]

У приматов экспрессия гена альфа-лактальбумина повышается в ответ на гормон пролактин и приводит к повышению синтеза лактозы.[4] α-лактальбумин входит в состав гетеродимера регуляторной субъединицы синтетазы лактозы, а β-1,4-галактозилтрансфераза (beta4Gal-T1) является каталитической субъединицей. Эти белки активируют синтетазу лактозы, которая переносит остаток галактозы к молекуле глюкозы, образуя при этом дисахарид лактозу. В мономерной форме альфа-лактальбумин прочно связывает ионы цинка и кальция, что обуславливает бактерицидную и противоопухолевую функцию данного белка. Одна из форм фолдинга альфа-лактальбумина, называемая HAMLET, вызывает апоптоз в опухолевых и недифференцированных клетках.[1]

Молекулярная масса альфа-лактальбумина составляет 14,178 кДа, изоэлектрическая точка имеет значение от 4,2 до 4,5. Отличается от бета-лактглобулина тем, что не имеет в структуре свободных тиоловых групп и может служить начальной точкой для ковалентной агрегации, поэтому чистый α-лактальбумин не образует гель в неденатурированном состоянии в некислой среде.


Эволюция[ | ]

Сравнение последовательности генов α-лактальбумина указывает на значительное сходство с лизоцимами, особенно с Ca2+-связывающим лизоцимом-c.[5] Предположительно, ген альфа-лактальбумина образовался в результате дупликации гена лизоцима-с.[6] Данный ген появился у общего предка млекопитающих и птиц примерно 300 миллионов лет назад.[7]

Примечания[ | ]

  1. 1 2 Entrez Gene: LALBA lactalbumin, alpha-.
  2. Hall L., Davies M.S., Craig R.K. The construction, identification and characterisation of plasmids containing human alpha-lactalbumin cDNA sequences (англ.) // Nucleic Acids Research (англ.) : journal. — 1981. — January (vol. 9, no. 1). — P. 65—84. — doi:10.1093/nar/9.1.65. — PMID 6163135.
  3. Hall L., Emery D.C., Davies M.S., Parker D., Craig R.K. Organization and sequence of the human alpha-lactalbumin gene (англ.) // Biochemical Journal (англ.) : journal. — 1987. — March (vol. 242, no. 3). — P. 735—742. — PMID 2954544.
  4. Kleinberg J.L., Todd J., Babitsky G. Inhibition by estradiol of the lactogenic effect of prolactin in primate mammary tissue: reversal by antiestrogens LY 156758 and tamoxifen. (англ.) // Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America : journal. — 1983. — Vol. 80, no. 13. — P. 4144—4148. — doi:10.1073/pnas.80.13.4144. — PMID 97356016.
  5. Acharya K.R., Stuart D.I., Walker N.P., Lewis M., Phillips D.C. Refined structure of baboon alpha-lactalbumin at 1.7 A resolution. Comparison with C-type lysozyme (англ.) // Journal of Molecular Biology (англ.) : journal. — 1989. — Vol. 208, no. 1. — P. 99—127. — doi:10.1016/0022-2836(89)90091-0. — PMID 2769757.
  6. Qasba P.K., Kumar S. Molecular divergence of lysozymes and alpha-lactalbumin (англ.) // Critical Reviews in Biochemistry and Molecular Biology (англ.) : journal. — 1997. — Vol. 32, no. 4. — P. 255—306. — doi:10.3109/10409239709082574. — PMID 9307874.
  7. Prager E.M., Wilson A.C. Ancient origin of lactalbumin from lysozyme: analysis of DNA and amino acid sequences (англ.) // Journal of Molecular Evolution (англ.) : journal. — 1988. — Vol. 27, no. 4. — P. 326—335. — doi:10.1007/BF02101195. — PMID 3146643.

Литература[ | ]