Лактальбумин

Альфа-лактальбумин
Protein LALBA PDB 1a4v.png
Доступные структуры
PDB Поиск ортологов: PDBe, RCSB
Идентификаторы
СимволLALBA ; MGC138521; MGC138523
Внешние IDOMIM: 149750 MGI96742 HomoloGene1720 GeneCards: LALBA Gene
номер EC2.4.1.22
Профиль экспрессии РНК
PBB GE LALBA 207816 at tn.png
Больше информации
Ортологи
ВидЧеловекМышь
Entrez390616770
EnsemblENSG00000167531ENSMUSG00000022991
UniProtP00709P29752
RefSeq (мРНК)NM_002289NM_010679
RefSeq (белок)NP_002280NP_034809
Локус (UCSC)Chr 12:
48.96 – 48.96 Mb
Chr 15:
98.48 – 98.48 Mb
Поиск в PubMed[1][2]


Альфа-лактальбумин (англ. Lactalbumin, alpha- LALBA) — это важный белок сыворотки коровьего молока, а также молока других млекопитающих, ируемый в геноме человека геном LALBA.[1][2][3]

У приматов экспрессия гена альфа-лактальбумина повышается в ответ на гормон пролактин и приводит к повышению синтеза лактозы.[4] α-лактальбумин входит в состав гетеродимера регуляторной субъединицы синтетазы лактозы, а β-1,4-галактозилтрансфераза (beta4Gal-T1) является каталитической субъединицей. Эти белки активируют синтетазу лактозы, которая переносит остаток галактозы к молекуле глюкозы, образуя при этом дисахарид лактозу. В мономерной форме альфа-лактальбумин прочно связывает ионы цинка и кальция, что обуславливает бактерицидную и противоопухолевую функцию данного белка. Одна из форм фолдинга альфа-лактальбумина, называемая HAMLET, вызывает апоптоз в опухолевых и недифференцированных клетках.[1]

Молекулярная масса альфа-лактальбумина составляет 14,178 кДа, изоэлектрическая точка имеет значение от 4,2 до 4,5. Отличается от бета-лактглобулина тем, что не имеет в структуре свободных тиоловых групп и может служить начальной точкой для ковалентной агрегации, поэтому чистый α-лактальбумин не образует гель в неденатурированном состоянии в некислой среде.


Эволюция[ | ]

Сравнение последовательности генов α-лактальбумина указывает на значительное сходство с лизоцимами, особенно с Ca2+-связывающим лизоцимом-c.[5] Предположительно, ген альфа-лактальбумина образовался в результате дупликации гена лизоцима-с.[6] Данный ген появился у общего предка млекопитающих и птиц примерно 300 миллионов лет назад.[7]

Примечания[ | ]

  1. 1 2 Entrez Gene: LALBA lactalbumin, alpha-.
  2. Hall L, Davies MS, Craig RK (January 1981). “The construction, identification and characterisation of plasmids containing human alpha-lactalbumin cDNA sequences”. Nucleic Acids Res. 9 (1): 65—84. DOI:10.1093/nar/9.1.65. PMC 326669. PMID 6163135. Используется устаревший параметр |month= (справка)
  3. Hall L, Emery DC, Davies MS, Parker D, Craig RK (March 1987). “Organization and sequence of the human alpha-lactalbumin gene”. Biochem. J. 242 (3): 735—42. PMC 1147772. PMID 2954544. Используется устаревший параметр |month= (справка)
  4. Kleinberg JL, Todd J, Babitsky G (1983). “Inhibition by estradiol of the lactogenic effect of prolactin in primate mammary tissue: reversal by antiestrogens LY 156758 and tamoxifen”. PNAS. 80 (13): 4144—4148. DOI:10.1073/pnas.80.13.4144. PMID 97356016 Проверьте параметр |pmid= (справка на английском).
  5. Acharya KR, Stuart DI, Walker NP, Lewis M, Phillips DC (1989). “Refined structure of baboon alpha-lactalbumin at 1.7 A resolution. Comparison with C-type lysozyme”. J. Mol. Biol. 208 (1): 99—127. DOI:10.1016/0022-2836(89)90091-0. PMID 2769757.
  6. Qasba PK, Kumar S (1997). “Molecular divergence of lysozymes and alpha-lactalbumin”. Crit. Rev. Biochem. Mol. Biol. 32 (4): 255—306. DOI:10.3109/10409239709082574. PMID 9307874.
  7. Prager EM, Wilson AC (1988). “Ancient origin of lactalbumin from lysozyme: analysis of DNA and amino acid sequences”. J. Mol. Evol. 27 (4): 326—35. DOI:10.1007/BF02101195. PMID 3146643.

Литература[ | ]

  • Heine WE, Klein PD, Reeds PJ (1991). “The importance of alpha-lactalbumin in infant nutrition”. J. Nutr. 121 (3): 277—83. PMID 2002399.
  • Permyakov EA, Berliner LJ (2000). “alpha-Lactalbumin: structure and function”. FEBS Lett. 473 (3): 269—74. DOI:10.1016/S0014-5793(00)01546-5. PMID 10818224.
  • Hall L, Emery DC, Davies MS; et al. (1987). “Organization and sequence of the human alpha-lactalbumin gene”. Biochem. J. 242 (3): 735—42. PMID 2954544.
  • Davies MS, West LF, Davis MB; et al. (1987). “The gene for human alpha-lactalbumin is assigned to chromosome 12q13”. Ann. Hum. Genet. 51 (Pt 3): 183—8. DOI:10.1111/j.1469-1809.1987.tb00869.x. PMID 3479943.
  • Findlay JB, Brew K (1972). “The complete amino-acid sequence of human -lactalbumin”. Eur. J. Biochem. 27 (1): 65—86. DOI:10.1111/j.1432-1033.1972.tb01812.x. PMID 5049057.
  • Hall L, Craig RK, Edbrooke MR, Campbell PN (1982). “Comparison of the nucleotide sequence of cloned human and guinea-pig pre-alpha-lactalbumin cDNA with that of chick pre-lysozyme cDNA suggests evolution from a common ancestral gene”. Nucleic Acids Res. 10 (11): 3503—3515. DOI:10.1093/nar/10.11.3503. PMID 6285305.
  • Håkansson A, Zhivotovsky B, Orrenius S; et al. (1995). “Apoptosis induced by a human milk protein”. Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. 92 (17): 8064—8068. DOI:10.1073/pnas.92.17.8064. PMID 7644538.
  • Stacey A, Schnieke A, Kerr M; et al. (1995). “Lactation is disrupted by alpha-lactalbumin deficiency and can be restored by human alpha-lactalbumin gene replacement in mice”. Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. 92 (7): 2835—2839. DOI:10.1073/pnas.92.7.2835. PMID 7708733.
  • Fujiwara Y, Miwa M, Takahashi R; et al. (1997). “Position-independent and high-level expression of human alpha-lactalbumin in the milk of transgenic rats carrying a 210-kb YAC DNA”. Mol. Reprod. Dev. 47 (2): 157—63. DOI:10.1002/(SICI)1098-2795(199706)47:2<157::AID-MRD5>3.0.CO;2-L. PMID 9136116.
  • Lindner RA, Kapur A, Carver JA (1997). “The interaction of the molecular chaperone, alpha-crystallin, with molten globule states of bovine alpha-lactalbumin”. J. Biol. Chem. 272 (44): 27722—9. DOI:10.1074/jbc.272.44.27722. PMID 9346914.
  • Giuffrida MG, Cavaletto M, Giunta C; et al. (1998). “The unusual amino acid triplet Asn-Ile-Cys is a glycosylation consensus site in human alpha-lactalbumin”. J. Protein Chem. 16 (8): 747—53. DOI:10.1023/A:1026359715821. PMID 9365923.
  • Chandra N, Brew K, Acharya KR (1998). “Structural evidence for the presence of a secondary calcium binding site in human alpha-lactalbumin”. Biochemistry. 37 (14): 4767—4772. DOI:10.1021/bi973000t. PMID 9537992.
  • Håkansson A, Andréasson J, Zhivotovsky B; et al. (1999). “Multimeric alpha-lactalbumin from human milk induces apoptosis through a direct effect on cell nuclei”. Exp. Cell Res. 246 (2): 451—60. DOI:10.1006/excr.1998.4265. PMID 9925761.
  • Svensson M, Sabharwal H, Håkansson A; et al. (1999). “Molecular characterization of alpha-lactalbumin folding variants that induce apoptosis in tumor cells”. J. Biol. Chem. 274 (10): 6388—6396. DOI:10.1074/jbc.274.10.6388. PMID 10037730.
  • Harata K, Abe Y, Muraki M (1999). “Crystallographic evaluation of internal motion of human alpha-lactalbumin refined by full-matrix least-squares method”. J. Mol. Biol. 287 (2): 347—58. DOI:10.1006/jmbi.1999.2598. PMID 10080897.
  • Last AM, Schulman BA, Robinson CV, Redfield C (2001). “Probing subtle differences in the hydrogen exchange behavior of variants of the human alpha-lactalbumin molten globule using mass spectrometry”. J. Mol. Biol. 311 (4): 909—19. DOI:10.1006/jmbi.2001.4911. PMID 11518539.
  • Bai P, Peng Z (2001). “Cooperative folding of the isolated alpha-helical domain of hen egg-white lysozyme”. J. Mol. Biol. 314 (2): 321—9. DOI:10.1006/jmbi.2001.5122. PMID 11718563.
  • Andrews P. “Purification of lactose synthetase a protein from human milk and demonstration of its interaction with alpha-lactalbumin”. 9 (5): 297—300. PMID 11947697.