Генетический код

Схема генетического а

Последовательность онов в части молекулы мРНК. Каждый он состоит из трёх нуклеотидов и соответствует единственной аминокислоте. Рибосома синтезирует белок согласно инструкции, записанной в мРНК, причём соответствие между оном и аминокислотой определяется генетическим ом

Генети́ческий (англ. Genetic code) — совокупность правил, согласно которым в живых клетках последовательность нуклеотидов (ген и мРНК) переводится в последовательность аминокислот (белок). Собственно перевод (трансляцию) осуществляет рибосома, которая соединяет аминокислоты в цепочку согласно инструкции, записанной в онах мРНК. Соответствующие аминокислоты доставляются в рибосому молекулами тРНК. Генетический всех живых организмов Земли един (имеются лишь незначительные вариации), что свидетельствует о наличии общего предка.

Правила генетического а определяют, какой аминокислоте соответствует триплет (три подряд идущих нуклеотида) в мРНК. За редкими исключениями[1], каждому ону соответствует только одна аминокислота. Конкретная аминокислота может ироваться более чем одним оном, есть также оны, означающие начало и конец белка. Вариант генетического а, который используется подавляющим большинством живых организмов, называют стандартным, или каноническим, генетическим ом. Однако известно несколько десятков исключений из стандартного генетического а, например, при трансляции в митохондриях используются несколько изменённые правила генетического а.

Простейшим представлением генетического а может служить таблица из 64 ячеек, в которой каждая ячейка соответствует одному из 64 возможных онов[2].


История изучения[ | ]

Маршалл Ниренберг, начавший расшифровку генетического а

Попытки понять, каким образом последовательность ДНК ирует аминокислотную последовательность белков, начали предприниматься почти сразу же после того, как в 1953 году была установлена структура ДНК (двойная спираль[en]). Георгий Гамов предположил, что оны должны состоять из трёх нуклеотидов, чтобы онов хватило для всех 20 аминокислот (всего же возможно 64 различных она из трёх нуклеотидов: на каждую из трёх позиций можно поставить один из четырёх нуклеотидов)[3].

В 1961 году триплетность генетического а удалось подтвердить экспериментально. В том же году Маршалл Ниренберг и его коллега Генрих Маттеи[en] использовали бесклеточную систему для трансляции in vitro. В качестве матрицы был взят олигонуклеотид, состоящий из остатков урацила (UUUU…). Пептид, синтезированный с него, содержал только аминокислоту фенилаланин[4]. Так впервые было установлено значение она: он UUU ирует фенилаланин. Дальнейшие правила соответствия между онами и аминокислотами были установлены в лаборатории Северо Очоа. Было показано, что полиадениновая РНК (ААА…) транслируется в полилизиновый пептид[5], а на матрице полицитозиновой РНК (ССС…) синтезируется пептид, состоящий только из остатков пролина[6]. Значение остальных онов было установлено при помощи разнообразных сополимеров в ходе экспериментов, проведённых в лаборатории Хара Гобинда Кораны. Вскоре после этого Роберт Холли установил структуру молекулы тРНК, которая служит посредником при трансляции. В 1968 году Ниренберг, Корана и Холли были удостоены Нобелевской премии по физиологии и медицине[7].

После установления правил генетического а многие учёные занялись его искусственными преобразованиями[en]. Так, начиная с 2001 года в генетический были внедрены 40 аминокислот, которые в природе не входят в состав белков. Для каждой аминокислоты создавались свой он и соответствующая аминоацил-тРНК-синтетаза. Искусственное расширение генетического а и создание белков с новыми аминокислотами могут помочь глубже изучить структуру белковых молекул, а также получить искусственные белки с заданными свойствами[8][9]. Х. Мураками и М. Сисидо смогли превратить некоторые оны из трёхнуклеотидных в четырёх- и пятинуклеотидные. Стивен Бреннер получил 65-й он, который был функционален in vivo[10].

В 2015 году у бактерии Escherichia coli удалось изменить значение всех онов UGG с триптофана на тиенопиррол-аланин, не встречающийся в природе[11]. В 2016 году был получен первый полусинтетический организм — бактерия, геном которой содержал два искусственных азотистых основания (X и Y), сохраняющихся при делении[12][13]. В 2017 году исследователи из Южной Кореи заявили о создании мыши с расширенным генетическим ом, способной синтезировать белки с аминокислотами, не встречающимися в природе[14].

Свойства[ | ]

Рамки считывания в митохондриальной ДНК человека в области генов MT-ATP8[en] и MT-ATP6[en] (чёрным цветом показан участок между позициями 8525 и 8580). В направлении считывания 5' → 3' возможны три рамки считывания, начинающиеся с первой (+1), второй (+2) и третьей позиций (+3). Соответствие между онами (оны выделены квадратными скобками) определяется митохондриальным генетическим ом позвоночных[en] в рамке +1 для MT-ATP8 (показана красным) или в рамке +3 для MT-ATP6 (показана синим). Ген MT-ATP8 заканчивается стоп-оном TAG (отмечен красной точкой) в рамке +1. Ген MT-ATP6 начинается с она ATG (ирует аминокислоту метионин (М) и выделен синим кружком) в рамке +3

Рамка считывания[ | ]

Гены ируются в направлении 5'→3'нуклеотидной последовательности[15]. Рамка считывания определяется самым первым триплетом, с которого начинается трансляция. Последовательность неперекрывающихся онов, начинающуюся со старт-она и заканчивающуюся стоп-оном, называют открытой рамкой считывания. Например, последовательность 5'-AAATGAACG-3' (см. рис.) при чтении с первого нуклеотида разбивается на оны AAA, TGA и ACG. Если чтение начинается со второго нуклеотида, то ей соответствуют оны AAT и GAA. Наконец, при чтении с третьего нуклеотида используются оны ATG и AAC. Таким образом, любую последовательность можно прочесть в направлении 5' → 3' тремя разными способами (с тремя разными рамками считывания), причём в каждом случае последовательность белкового продукта будет отличаться из-за распознавания рибосомой разных онов. Если учесть, что ДНК имеет двуцепочечную структуру, то возможны 6 рамок считывания: три на одной цепи и три на другой[16]. Однако считывание генов с ДНК не является случайным. Все другие рамки считывания в пределах одного гена обычно содержат многочисленные стоп-оны, чтобы быстро остановить и уменьшить метаболическую стоимость неправильного синтеза[17].

Старт- и стоп-оны[ | ]

Трансляция информации с последовательности мРНК в аминокислотную последовательность начинается с так называемого старт-она — как правило, AUG, причём у эукариот он читается как метионин, а у бактерий — как формилметионин. Одного старт-она недостаточно для запуска трансляции; для него необходимы факторы инициации трансляции, а также особые элементы в соседних последовательностях, например, последовательность Шайна — Дальгарно у бактерий. У некоторых организмов в роли старт-онов используются оны GUG, который в норме ирует валин, и UUG, который в стандартном е соответствует лейцину[18].

После инициационного она трансляция продолжается через последовательное считывание онов и присоединение аминокислот друг к другу рибосомой до достижения сигнала к прекращению трансляции — стоп-она. Существуют три стоп-она, каждый из которых имеет своё название: UAG (янтарь), UGA (опал) и UAA (охра). Стоп-оны также называют терминаторными. В клетках нет тРНК, соответствующих стоп-онам, поэтому, когда рибосома доходит до стоп-она, вместо тРНК с ним взаимодействуют факторы терминации трансляции, которые гидролизуют последнюю тРНК от аминокислотной цепочки, а затем заставляют рибосому диссоциировать[19]. У бактерий в терминации трансляции принимают участие три белковых фактора[en]: RF-1, RF-2 и RF-3: RF-1 узнаёт оны UAG и UAA, а RF-2 распознаёт UAA и UGA. Фактор RF-3 выполняет вспомогательную работу. Трёхмерная структура RF-1 и RF-2 напоминает формой и распределением заряда тРНК и, таким образом, представляет собой пример молекулярной мимикрии[en][20]. У эукариот фактор терминации трансляции eRF1 распознаёт все три стоп-она. Зависимая от рибосомы ГТФаза eRF3, которую рассматривают как второй фактор терминации трансляции эукариот, помогает eRF1 в высвобождении с рибосомы готового полипептида[21][22][23].

Распределение стоп-онов в геноме организма неслучайно и может быть связано с GC-составом генома[24][25]. Например, у штамма E. coli K-12 в геноме имеется 2705 онов TAA (63 %), 1257 TGA (29 %) и 326 TAG (8 %) при GC-составе 50,8 %[26]. Масштабное исследование геномов разных видов бактерий показало, что доля она TAA положительно коррелирует с GC-составом, а доля TGA — отрицательно. Частота самого редко используемого стоп-она, TAG, не связана с GC-составом[27]. Сила стоп-онов также неодинакова. Спонтанный обрыв трансляции чаще всего происходит на оне UGA, а на UAA — реже всего[23].

Помимо собственно стоп-она, важнейшее значение для терминации трансляции имеет его окружение. Наиболее велика роль нуклеотида, расположенного сразу за стоп-оном (+4). Вероятно, нуклеотид +4 и другие нуклеотиды, следующие за ним, влияют на терминацию трансляции, обеспечивая сайты связывания факторов терминации трансляции. По этой причине некоторые исследователи предлагают рассматривать четырёхнуклеотидный стоп-сигнал вместо трёхнуклеотидного стоп-она. Нуклеотиды, расположенные выше стоп-онов, также влияют на трансляцию. Например, для дрожжей было показано, что аденин, располагающийся на 2 позиции выше первого нуклеотида стоп-она, стимулирует обрыв трансляции на стоп-оне UAG (возможно, и на остальных онах)[23].

Иногда стоп-оны выступают в роли смысловых. Например, он UGA ирует нестандартную аминокислоту селеноцистеин, если рядом с ним в транскрипте находится так называемый SECIS-элемент[28]. Стоп-он UAG может ировать другую нестандартную аминокислоту — пирролизин. Иногда стоп-он распознаётся как смысловой при мутациях, затрагивающих тРНК. Наиболее часто это явление наблюдается у вирусов, но оно также описано у бактерий, дрожжей, дрозофилы и человека, у которых играет регуляторную роль[29][30].

Генетический и мутации[ | ]

В ходе репликации ДНК изредка возникают ошибки при синтезе дочерней цепи. Эти ошибки, называемые мутациями, могут повлиять на фенотип организма, особенно если они затрагивают ирующую область[en] гена. Ошибки происходят с частотой 1 на каждые 10—100 миллионов пар оснований (п. о.), так как ДНК-полимеразы могут эффективно исправлять свои ошибки[31][32].

Под точечными мутациями понимают единичные замены одного азотистого основания. Если новое основание относится к тому же классу, что и исходное (оба пурины или оба пиримидины), то мутацию относят к транзициям[en]. Если происходит замена пурина на пиримидин или пиримидина на пурин, то говорят о трансверсиях[en]. Транзиции встречаются чаще трансверсий[33]. Примерами точечных мутаций являются миссенс- и нонсенс-мутации. Они могут вызывать такие заболевания, как серповидноклеточная анемия и талассемия соответственно[34][35]. Клинически значимые миссенс-мутации приводят к замене аминокислотного остатка на остаток с другими физико-химическими свойствами, а нонсенс-мутации заключаются в появлении преждевременного стоп-она[16].

Мутации, при которых нарушается правильная рамка считывания из-за вставок и делеций (в совокупности они называются инделами[en]), содержащих некратное трём число нуклеотидов, называются мутациями сдвига рамки считывания. При этих мутациях белковый продукт получается совершенно иной, чем в диком типе. Как правило, при сдвигах рамки считывания появляются преждевременные стоп-оны, которые вызывают образование усечённых белков[36]. Поскольку эти мутации значительно нарушают функцию белка, они довольно редко закрепляются отбором: нередко отсутствие белка приводит к гибели организма ещё до рождения[37]. Мутации сдвига рамки считывания связаны с такими заболеваниями, как болезнь Тея — Сакса[38].

Хотя подавляющее число мутаций вредны или нейтральны[en], некоторые оказываются полезными[39]. Они могут давать организму лучшую приспособленность по сравнению с диким типом к определённым условиям окружающей среды или дают ему возможность размножаться быстрее особей дикого типа. В этом случае мутация будет постепенно распространяться в популяции в ходе нейтрального отбора[40]. Вирусы, геномы которых представлены РНК, мутируют очень быстро[41], что нередко приносит им пользу, потому что иммунная система, эффективно распознающая одни варианты вирусных антигенов, оказывается бессильна против слегка изменённых[42]. В больших популяциях организмов, размножающихся бесполым путём, например, E. coli, одновременно может происходить несколько полезных мутаций. Этот феномен получил название клональной интерференции[en] и вызывает конкуренцию между мутациями[43].

Вырожденность[ | ]

Группировка онов по молярному количеству (ось Y) и гидрофобности аминокислот (ось Х). Более подробная схема на Викискладе

Способность разных онов ировать одну аминокислоту называется вырожденностью а. Впервые генетический назвали вырожденным[en] Ниренберг и Бернфилд. Однако, несмотря на вырожденность, в генетическом е полностью отсутствует двусмысленность. Например, оны GAA и GAG оба ируют глутамат, но ни один из них не ирует одновременно ещё какую-то аминокислоту. оны, соответствующие одной аминокислоте, могут различаться по любым позициям, однако чаще всего две первые позиции у таких онов совпадают, а различается только последняя. Благодаря этому мутация, затронувшая третью позицию она, скорее всего, не скажется на белковом продукте[44].

Эта особенность может быть объяснена гипотезой неоднозначной пары оснований, предложенной Франсисом Криком. Согласно этой гипотезе, третий нуклеотид в оне ДНК может быть не полностью комплементарен антиону тРНК для компенсации несоответствия числа типов тРНК числу онов[45][46].

оны близких по физико-химическим свойствам аминокислот также нередко похожи, благодаря чему мутации не приводят к значительным нарушениям белковой структуры. Так, оны NUN (N — любой нуклеотид) обычно ируют гидрофобные аминокислоты. NCN ируют маленькие аминокислоты с умеренной гидрофобностью, а NAN ируют гидрофильные аминокислоты среднего размера. Генетический устроен настолько оптимально с точки зрения гидрофобности, что математический анализ при помощи сингулярного разложения 12 переменных (4 нуклеотида на 3 позиции) даёт значимую корреляцию (0,95) для предсказания гидрофобности аминокислоты по её ону[47]. На восемь аминокислот мутации по третьим позициям не влияют вообще, а мутации по второй позиции, как правило, приводят к замене на аминокислоту с совершенно другими физико-химическими свойствами. Однако наибольшее влияние на белковый продукт имеют мутации по первым позициям. Так, мутации, приводящие к замене заряженной аминокислоты на аминокислоту с противоположным зарядом, могут затрагивать только первую позицию, а вторую — никогда. Такая замена заряда, вероятнее всего, окажет сильный эффект на структуру белка[48].

Стандартный генетический [ | ]

В таблице ниже представлен генетический , общий для большинства про- и эукариот. В таблице приведены все 64 она и указаны соответствующие аминокислоты. Порядок оснований — от 5'- к 3'-концу мРНК. Приведены трёхбуквенные и однобуквенные обозначения аминокислот.

неполярный полярный основный кислотный (стоп-он)
Стандартный генетический
1-е
основание
2-е основание 3-е
основание
U C A G
U UUU (Phe/F) Фенилаланин UCU (Ser/S) Серин UAU (Tyr/Y) Тирозин UGU (Cys/C) Цистеин U
UUC UCC UAC UGC C
UUA (Leu/L) Лейцин UCA UAA Стоп (Охра) UGA Стоп (Опал) A
UUG UCG UAG Стоп (Янтарь) UGG (Trp/W) Триптофан     G
C CUU CCU (Pro/P) Пролин CAU (His/H) Гистидин CGU (Arg/R) Аргинин U
CUC CCC CAC CGC C
CUA CCA CAA (Gln/Q) Глутамин CGA A
CUG CCG CAG CGG G
A AUU (Ile/I) Изолейцин ACU (Thr/T) Треонин         AAU (Asn/N) Аспарагин AGU (Ser/S) Серин U
AUC ACC AAC AGC C
AUA ACA AAA (Lys/K) Лизин AGA (Arg/R) Аргинин A
AUG[A] (Met/M) Метионин ACG AAG AGG G
G GUU (Val/V) Валин GCU (Ala/A) Аланин GAU (Asp/D) Аспарагиновая кислота GGU (Gly/G) Глицин U
GUC GCC GAC GGC C
GUA GCA GAA (Glu/E) Глутаминовая кислота GGA A
GUG GCG GAG GGG G
A  он AUG ирует метионин и одновременно является сайтом инициации трансляции: первый он AUG в ирующей области мРНК служит началом синтеза белка[49].
Обратная таблица (указаны оны для каждой аминокислоты, а также стоп-оны)
Ala/A GCU, GCC, GCA, GCG Leu/L UUA, UUG, CUU, CUC, CUA, CUG
Arg/R CGU, CGC, CGA, CGG, AGA, AGG Lys/K AAA, AAG
Asn/N AAU, AAC Met/M AUG
Asp/D GAU, GAC Phe/F UUU, UUC
Cys/C UGU, UGC Pro/P CCU, CCC, CCA, CCG
Gln/Q CAA, CAG Ser/S UCU, UCC, UCA, UCG, AGU, AGC
Glu/E GAA, GAG Thr/T ACU, ACC, ACA, ACG
Gly/G GGU, GGC, GGA, GGG Trp/W UGG
His/H CAU, CAC Tyr/Y UAU, UAC
Ile/I AUU, AUC, AUA Val/V GUU, GUC, GUA, GUG
START AUG STOP UAG, UGA, UAA

Альтернативные генетические ы[ | ]

Нестандартные аминокислоты[ | ]

В некоторых белках нестандартные аминокислоты ируются стоп-онами в зависимости от наличия особой сигнальной последовательности в мРНК. Например, стоп-он UGA может ировать селеноцистеин, а UAG — пирролизин. Селеноцистеин и пирролизин рассматривают как 21-ю и 22-ю протеиногенную аминокислоту соответственно. В отличие от селеноцистеина, у пирролизина есть собственная аминоацил-тРНК-синтетаза[50]. Хотя обычно генетический , используемый клетками одного организма, фиксирован, архея Acetohalobium arabaticum[en] может переключаться с 20-аминокислотного а на 21-аминокислотный (включая пирролизин) при разных условиях роста[51].

Вариации[ | ]

Схема митохондриального генетического а Globobulimina pseudospinescens. Показаны 64 она (слева направо), предсказанные отклонения от стандартного генетического а изображены красным. Красной линией показаны стоп-оны. Высота буквы, соответствующей аминокислоте, пропорциональна частоте соответствия этой аминокислоты данному ону

Существование отклонений от стандартного генетического а предсказывалось ещё в 1970-х[52]. Первое отклонение было описано в 1979 году в митохондриях человека[53]. Впоследствии было описано ещё несколько альтернативных генетических ов, слегка отличающихся от стандартного, в том числе альтернативные митохондриальные ы[54].

Например, у бактерий рода Mycoplasma стоп-он UGA ирует триптофан, а у дрожжей из так называемой «CTG-клады» (в том числе патогенного вида Candida albicans) он CUG ирует серин, а не лейцин, как в стандартном генетическом е[55][56][57]. Поскольку вирусы используют тот же генетический , что и клетки-хозяева, отклонения от стандартного генетического а могут нарушить размножение вирусов[58]. Впрочем, некоторые вирусы, например, вирусы рода Totivirus[en], используют тот же альтернативный генетический , что и организм-хозяин[59].

У бактерий и архей GUG и UUG нередко выступают старт-онами[60]. Некоторые отклонения от стандартного генетического а есть и в ядерном геноме человека: так, в 4 % мРНК фермента малатдегидрогеназы один из стоп-онов ирует триптофан или аргинин[61]. Значение стоп-она зависит от его окружения[30]. Отклонения в генетическом е организма можно обнаружить, если найти в его геноме очень консервативные гены и сравнить их оны с соответствующими аминокислотами гомологичных белков близкородственных организмов. По такому принципу работает программа FACIL, которая рассчитывает, с какой частотой каждый он соответствует той или иной аминокислоте, а также определяет поддержку стоп-она и представляет результат в виде логотипа (LOGO)[62]. Впрочем, несмотря на все перечисленные отличия, генетические ы, используемые всеми организмами, в общих чертах схожи[63].

В таблице ниже перечислены известные на данный момент нестандартные генетические ы[64][65]. Насчитывают 23 нестандартных генетических а, причём наиболее частым отличием от стандартного генетического а является превращение стоп-она UGA в смысловой, ирующий триптофан[66].

Предпочтение онов[ | ]

В геномах многих организмов наблюдается так называемое предпочтение онов, то есть частота встречаемости всех синонимичных онов, соответствующих определённой аминокислоте, неравна и для одних онов выше, чем для других[67][68]. Эволюционные основы возникновения предпочтения онов неясны. Согласно одной гипотезе, реже встречаются те оны, которые наиболее часто мутируют. Другая гипотеза утверждает, что предпочтение онов регулируется естественным отбором в пользу тех, которые обеспечивают наибольшую эффективность и точность экспрессии генов[69][70]. Предпочтение онов в значительной мере связано с GC-составом генома, и в некоторых случаях по GC-составу можно даже предсказать частоту использования онов[71]. С функциональной точки зрения предпочтение онов связано с эффективностью и точностью трансляции и, следовательно, уровнем экспрессии гена[72][73].

Структура рибозима — молекулы РНК, выполняющей функцию катализа

Происхождение[ | ]

В настоящее время наиболее общепринятой гипотезой о происхождении жизни на Земле является гипотеза мира РНК. Любая модель возникновения генетического а использует гипотезу о передаче основных функций от РНК-ферментов (рибозимов) к белковым ферментам. Как и предполагает гипотеза мира РНК, тРНК появились раньше аминоацил-тРНК-синтетаз, поэтому эти ферменты не могли оказать влияние на свойства тРНК[74].

Генетический последнего универсального общего предка (LUCA) был основан, вероятнее всего, на ДНК, а не РНК[75]. Генетический состоял из трёхнуклеотидных онов, и всего было возможно 64 различных она. Поскольку для построения белков использовалось только 20 аминокислот, некоторые аминокислоты ировались несколькими онами[76][77][78][79].

Если бы соответствие между онами и аминокислотами было случайным, в природе существовало бы 1,5 × 1084 генетических ов[80]. Это число получилось в результате расчёта количества способов, которыми можно 21 предмет (20 онов, ирующих аминокислоты, и один стоп-он) разложить в 64 корзины, так, чтобы каждый предмет был использован по крайней мере единожды[81]. Однако соответствия онов и аминокислот неслучайны[82]. Аминокислоты, которые имеют общий путь биосинтеза, как правило, имеют общую первую позицию онов. Этот факт может быть пережитком раннего, более простого генетического а, который содержал меньше аминокислот, чем современный, и постепенно включил в свой состав все 20 аминокислот[83]. оны аминокислот со схожими физико-химическими свойствами также, как правило, похожи, что смягчает последствия точечных мутаций и нарушений трансляции[84][85].

Поскольку генетический неслучаен, правдоподобная гипотеза о его возникновении должна объяснять такие свойства стандартного генетического а, как отсутствие онов для D-аминокислот, включение всего лишь 20 аминокислот из возможных 64, ограничение синонимичных замен третьей позицией онов, функционирование в качестве стоп-онов именно онов UAG, UGA и UAA[86]. Существуют три основные гипотезы происхождения генетического а. Каждая из них представлена множеством моделей, многие модели гибридны[87].

  • Замороженная случайность: генетический возник случайно и в таком виде закрепился. Возможно, древние рибозимы, подобные современным тРНК, имели разное сродство к аминокислотам, причём оны из разных частей одного и того же рибозима могли обладать наибольшим сродством к разным аминокислотам. После того, как появились первые функциональные пептиды, любое изменение генетического а было бы летальным, поэтому он оказался «заморожен»[88].
  • Стереохимическое сродство: генетический определяется высоким сродством каждой аминокислоты с соответствующими ей онами и антионами. Сродство аминокислоты и антиона означает, что предковым тРНК соответствовали те аминокислоты, с которыми они связывались с наибольшим сродством. В ходе эволюции соответствие антионов и аминокислот заменилось соответствием аминоацил-тРНК-синтетаз и аминокислот[89].
  • Оптимальность: генетический продолжал некоторое время изменяться после своего появления, поэтому современный обеспечивает максимальную приспособленность и минимизирует последствия мутаций, то есть является лучшим из возможных генетических ов[87].

Примечания[ | ]

  1. Turanov A. A., Lobanov A. V., Fomenko D. E., Morrison H. G., Sogin M. L., Klobutcher L. A., Hatfield D. L., Gladyshev V. N. Genetic code supports targeted insertion of two amino acids by one codon. (англ.) // Science (New York, N.Y.). — 2009. — 9 January (vol. 323, no. 5911). — P. 259—261. — DOI:10.1126/science.1164748. — PMID 19131629. [ис]
  2. Shu J. J. A new integrated symmetrical table for genetic codes. (англ.) // Bio Systems. — 2017. — January (vol. 151). — P. 21—26. — DOI:10.1016/j.biosystems.2016.11.004. — PMID 27887904. [ис]
  3. Crick, Francis. Chapter 8: The genetic code // What Mad Pursuit: A Personal View of Scientific Discovery. — Basic Books, 10 July 1990. — P. 89—101. — ISBN 978-0-465-09138-6.
  4. NIRENBERG MW, MATTHAEI JH. The dependence of cell-free protein synthesis in E. coli upon naturally occurring or synthetic polyribonucleotides. (англ.) // Proceedings Of The National Academy Of Sciences Of The United States Of America. — 1961. — 15 October (vol. 47). — P. 1588—1602. — PMID 14479932. [ис]
  5. GARDNER RS, WAHBA AJ, BASILIO C, MILLER RS, LENGYEL P, SPEYER JF. Synthetic polynucleotides and the amino acid code. VII. (англ.) // Proceedings Of The National Academy Of Sciences Of The United States Of America. — 1962. — 15 December (vol. 48). — P. 2087—2094. — PMID 13946552. [ис]
  6. WAHBA AJ, GARDNER RS, BASILIO C, MILLER RS, SPEYER JF, LENGYEL P. Synthetic polynucleotides and the amino acid code. VIII. (англ.) // Proceedings Of The National Academy Of Sciences Of The United States Of America. — 1963. — 15 January (vol. 49). — P. 116—122. — PMID 13998282. [ис]
  7. The Royal Swedish Academy of Science (1959). The Nobel Prize in Physiology or Medicine 1959. Пресс-релиз. Проверено 2010-02-27. “The Nobel Prize in Physiology or Medicine 1959 was awarded jointly to Severo Ochoa and Arthur Kornberg 'for their discovery of the mechanisms in the biological synthesis of ribonucleic acid and deoxyribonucleic acid'.”
  8. Xie J., Schultz P. G. Adding amino acids to the genetic repertoire. (англ.) // Current Opinion In Chemical Biology. — 2005. — December (vol. 9, no. 6). — P. 548—554. — DOI:10.1016/j.cbpa.2005.10.011. — PMID 16260173. [ис]
  9. Wang Q., Parrish A. R., Wang L. Expanding the genetic code for biological studies. (англ.) // Chemistry & Biology. — 2009. — 27 March (vol. 16, no. 3). — P. 323—336. — DOI:10.1016/j.chembiol.2009.03.001. — PMID 19318213. [ис]
  10. Simon, Matthew. [[1] в «Книгах Google» Emergent Computation: Emphasizing Bioinformatics]. — Springer Science & Business Media, 7 January 2005. — P. 105—106. — ISBN 978-0-387-22046-8.
  11. Hoesl M. G., Oehm S., Durkin P., Darmon E., Peil L., Aerni H. R., Rappsilber J., Rinehart J., Leach D., Söll D., Budisa N. Chemical Evolution of a Bacterial Proteome. (англ.) // Angewandte Chemie (International Ed. In English). — 2015. — 17 August (vol. 54, no. 34). — P. 10030—10034. — DOI:10.1002/anie.201502868. — PMID 26136259. [ис]
  12. First stable semisynthetic organism created | KurzweilAI. www.kurzweilai.net (February 3, 2017).
  13. Zhang Y., Lamb B. M., Feldman A. W., Zhou A. X., Lavergne T., Li L., Romesberg F. E. A semisynthetic organism engineered for the stable expansion of the genetic alphabet. (англ.) // Proceedings Of The National Academy Of Sciences Of The United States Of America. — 2017. — 7 February (vol. 114, no. 6). — P. 1317—1322. — DOI:10.1073/pnas.1616443114. — PMID 28115716. [ис]
  14. Han S., Yang A., Lee S., Lee H. W., Park C. B., Park H. S. Expanding the genetic code of Mus musculus. (англ.) // Nature Communications. — 2017. — 21 February (vol. 8). — P. 14568—14568. — DOI:10.1038/ncomms14568. — PMID 28220771. [ис]
  15. Cartwright R. A., Graur D. The multiple personalities of Watson and Crick strands. (англ.) // Biology Direct. — 2011. — 8 February (vol. 6). — P. 7. — DOI:10.1186/1745-6150-6-7. — PMID 21303550. [ис]
  16. 1 2 King, Robert C. [[2] в «Книгах Google» A Dictionary of Genetics] / Robert C. King, Pamela Mulligan, William Stansfield. — OUP USA, 10 January 2013. — P. 608. — ISBN 978-0-19-976644-4.
  17. Tse H., Cai J. J., Tsoi H. W., Lam E. P., Yuen K. Y. Natural selection retains overrepresented out-of-frame stop codons against frameshift peptides in prokaryotes. (англ.) // BMC Genomics. — 2010. — 9 September (vol. 11). — P. 491. — DOI:10.1186/1471-2164-11-491. — PMID 20828396. [ис]
  18. Touriol C., Bornes S., Bonnal S., Audigier S., Prats H., Prats A. C., Vagner S. Generation of protein isoform diversity by alternative initiation of translation at non-AUG codons. (англ.) // Biology Of The Cell. — 2003. — May (vol. 95, no. 3-4). — P. 169—178. — PMID 12867081. [ис]
  19. Maloy S. How nonsense mutations got their names. Microbial Genetics Course. San Diego State University (29 ноября 2003). Дата обращения 10 марта 2010.
  20. Альбертс и др., 2013, с. 586.
  21. Protacio R. U., Storey A. J., Davidson M. K., Wahls W. P. Nonsense codon suppression in fission yeast due to mutations of tRNA(Ser.11) and translation release factor Sup35 (eRF3). (англ.) // Current Genetics. — 2015. — May (vol. 61, no. 2). — P. 165—173. — DOI:10.1007/s00294-014-0465-7. — PMID 25519804. [ис]
  22. Schueren F., Thoms S. Functional Translational Readthrough: A Systems Biology Perspective. (англ.) // PLoS Genetics. — 2016. — August (vol. 12, no. 8). — P. e1006196—1006196. — DOI:10.1371/journal.pgen.1006196. — PMID 27490485. [ис]
  23. 1 2 3 Dabrowski Maciej, Bukowy-Bieryllo Zuzanna, Zietkiewicz Ewa. Translational readthrough potential of natural termination codons in eucaryotes – The impact of RNA sequence (англ.) // RNA Biology. — 2015. — 15 July (vol. 12, no. 9). — P. 950—958. — ISSN 1547-6286. — DOI:10.1080/15476286.2015.1068497. [ис]
  24. Povolotskaya I. S., Kondrashov F. A., Ledda A., Vlasov P. K. Stop codons in bacteria are not selectively equivalent. (англ.) // Biology Direct. — 2012. — 13 September (vol. 7). — P. 30. — DOI:10.1186/1745-6150-7-30. — PMID 22974057. [ис]
  25. Korkmaz G., Holm M., Wiens T., Sanyal S. Comprehensive analysis of stop codon usage in bacteria and its correlation with release factor abundance. (англ.) // The Journal Of Biological Chemistry. — 2014. — 31 October (vol. 289, no. 44). — P. 30334—30342. — DOI:10.1074/jbc.M114.606632. — PMID 25217634. [ис]
  26. Escherichia coli str. K-12 substr. MG1655, complete genome [Genbank Accession Number: U00096]. GenBank. NCBI. Дата обращения 27 января 2013.
  27. Wong T. Y., Fernandes S., Sankhon N., Leong P. P., Kuo J., Liu J. K. Role of premature stop codons in bacterial evolution. (англ.) // Journal Of Bacteriology. — 2008. — October (vol. 190, no. 20). — P. 6718—6725. — DOI:10.1128/JB.00682-08. — PMID 18708500. [ис]
  28. Papp L. V., Lu J., Holmgren A., Khanna K. K. From selenium to selenoproteins: synthesis, identity, and their role in human health. (англ.) // Antioxidants & Redox Signaling. — 2007. — July (vol. 9, no. 7). — P. 775—806. — DOI:10.1089/ars.2007.1528. — PMID 17508906. [ис]
  29. Namy O., Rousset J. P., Napthine S., Brierley I. Reprogrammed genetic decoding in cellular gene expression. (англ.) // Molecular Cell. — 2004. — 30 January (vol. 13, no. 2). — P. 157—168. — PMID 14759362. [ис]
  30. 1 2 Schueren F., Lingner T., George R., Hofhuis J., Dickel C., Gärtner J., Thoms S. Peroxisomal lactate dehydrogenase is generated by translational readthrough in mammals. (англ.) // ELife. — 2014. — 23 September (vol. 3). — P. e03640—03640. — DOI:10.7554/eLife.03640. — PMID 25247702. [ис]
  31. Spontaneous mutations // An Introduction to Genetic Analysis. — 7th. — New York : W. H. Freeman, 2000. — ISBN 978-0-7167-3520-5.
  32. Freisinger E., Grollman A. P., Miller H., Kisker C. Lesion (in)tolerance reveals insights into DNA replication fidelity. (англ.) // The EMBO Journal. — 2004. — 7 April (vol. 23, no. 7). — P. 1494—1505. — DOI:10.1038/sj.emboj.7600158. — PMID 15057282. [ис]
  33. Кребс, Голдштейн, Килпатрик, 2017, с. 31.
  34. Chang J. C., Kan Y. W. beta 0 thalassemia, a nonsense mutation in man. (англ.) // Proceedings Of The National Academy Of Sciences Of The United States Of America. — 1979. — June (vol. 76, no. 6). — P. 2886—2889. — PMID 88735. [ис]
  35. Boillée S., Vande Velde C., Cleveland D. W. ALS: a disease of motor neurons and their nonneuronal neighbors. (англ.) // Neuron. — 2006. — 5 October (vol. 52, no. 1). — P. 39—59. — DOI:10.1016/j.neuron.2006.09.018. — PMID 17015226. [ис]
  36. Isbrandt D., Hopwood J. J., von Figura K., Peters C. Two novel frameshift mutations causing premature stop codons in a patient with the severe form of Maroteaux-Lamy syndrome. (англ.) // Human Mutation. — 1996. — Vol. 7, no. 4. — P. 361—363. — DOI:10.1002/(SICI)1098-1004(1996)7:4<361::AID-HUMU12>3.0.CO;2-0. — PMID 8723688. [ис]
  37. Crow J. F. How much do we know about spontaneous human mutation rates? (англ.) // Environmental And Molecular Mutagenesis. — 1993. — Vol. 21, no. 2. — P. 122—129. — PMID 8444142. [ис]
  38. Lewis, Ricki. Human Genetics: Concepts and Applications. — 6th. — Boston, Mass : McGraw Hill, 2005. — P. 227—228. — ISBN 978-0-07-111156-0.
  39. Sawyer S. A., Parsch J., Zhang Z., Hartl D. L. Prevalence of positive selection among nearly neutral amino acid replacements in Drosophila. (англ.) // Proceedings Of The National Academy Of Sciences Of The United States Of America. — 2007. — 17 April (vol. 104, no. 16). — P. 6504—6510. — DOI:10.1073/pnas.0701572104. — PMID 17409186. [ис]
  40. Bridges KR (2002). “Malaria and the Red Cell”. Harvard. Архивировано из оригинала 27 November 2011. Дата обращения 2 September 2018. Архивная копия от 27 ноября 2011 на Wayback Machine
  41. Drake J. W., Holland J. J. Mutation rates among RNA viruses. (англ.) // Proceedings Of The National Academy Of Sciences Of The United States Of America. — 1999. — 23 November (vol. 96, no. 24). — P. 13910—13913. — PMID 10570172. [ис]
  42. Holland J., Spindler K., Horodyski F., Grabau E., Nichol S., VandePol S. Rapid evolution of RNA genomes. (англ.) // Science (New York, N.Y.). — 1982. — 26 March (vol. 215, no. 4540). — P. 1577—1585. — PMID 7041255. [ис]
  43. de Visser J. A., Rozen D. E. Clonal interference and the periodic selection of new beneficial mutations in Escherichia coli. (англ.) // Genetics. — 2006. — April (vol. 172, no. 4). — P. 2093—2100. — DOI:10.1534/genetics.105.052373. — PMID 16489229. [ис]
  44. Кребс, Голдштейн, Килпатрик, 2017, с. 689—691.
  45. Biochemistry. — 4th. — Toronto : Prentice Hall, 2012. — P. 1181. — ISBN 978-0-13-800464-4.
  46. Voet, Donald. Biochemistry / Donald Voet, Judith Voet. — 4th. — Hoboken, NJ : John Wiley & Sons, 2011. — P. 1360—1361. — ISBN 9780470570951.
  47. Michel-Beyerle, Maria Elisabeth. [[3] в «Книгах Google» Reaction centers of photosynthetic bacteria: Feldafing-II-Meeting]. — Springer-Verlag, 1990. — ISBN 978-3-540-53420-4.
  48. Fricke M., Gerst R., Ibrahim B., Niepmann M., Marz M. Global importance of RNA secondary structures in protein coding sequences. (англ.) // Bioinformatics. — 2018. — 7 August. — DOI:10.1093/bioinformatics/bty678. — PMID 30101307. [ис]
  49. Nakamoto T. Evolution and the universality of the mechanism of initiation of protein synthesis. (англ.) // Gene. — 2009. — 1 March (vol. 432, no. 1-2). — P. 1—6. — DOI:10.1016/j.gene.2008.11.001. — PMID 19056476. [ис]
  50. Krzycki J. A. The direct genetic encoding of pyrrolysine. (англ.) // Current Opinion In Microbiology. — 2005. — December (vol. 8, no. 6). — P. 706—712. — DOI:10.1016/j.mib.2005.10.009. — PMID 16256420. [ис]
  51. Prat L., Heinemann I. U., Aerni H. R., Rinehart J., O'Donoghue P., Söll D. Carbon source-dependent expansion of the genetic code in bacteria. (англ.) // Proceedings Of The National Academy Of Sciences Of The United States Of America. — 2012. — 18 December (vol. 109, no. 51). — P. 21070—21075. — DOI:10.1073/pnas.1218613110. — PMID 23185002. [ис]
  52. Crick F.H.C., Orgel L.E. Directed panspermia (англ.) // Icarus. — 1973. — July (vol. 19, no. 3). — P. 341—346. — ISSN 0019-1035. — DOI:10.1016/0019-1035(73)90110-3. [ис]
  53. Barrell B. G., Bankier A. T., Drouin J. A different genetic code in human mitochondria. (англ.) // Nature. — 1979. — 8 November (vol. 282, no. 5735). — P. 189—194. — PMID 226894. [ис]
  54. Jukes T. H., Osawa S. The genetic code in mitochondria and chloroplasts. (англ.) // Experientia. — 1990. — 1 December (vol. 46, no. 11-12). — P. 1117—1126. — PMID 2253709. [ис]
  55. Fitzpatrick D. A., Logue M. E., Stajich J. E., Butler G. A fungal phylogeny based on 42 complete genomes derived from supertree and combined gene analysis. (англ.) // BMC Evolutionary Biology. — 2006. — 22 November (vol. 6). — P. 99—99. — DOI:10.1186/1471-2148-6-99. — PMID 17121679. [ис]
  56. Santos M. A., Tuite M. F. The CUG codon is decoded in vivo as serine and not leucine in Candida albicans. (англ.) // Nucleic Acids Research. — 1995. — 11 May (vol. 23, no. 9). — P. 1481—1486. — PMID 7784200. [ис]
  57. Butler G., Rasmussen M. D., Lin M. F., Santos M. A., Sakthikumar S., Munro C. A., Rheinbay E., Grabherr M., Forche A., Reedy J. L., Agrafioti I., Arnaud M. B., Bates S., Brown A. J., Brunke S., Costanzo M. C., Fitzpatrick D. A., de Groot P. W., Harris D., Hoyer L. L., Hube B., Klis F. M., Kodira C., Lennard N., Logue M. E., Martin R., Neiman A. M., Nikolaou E., Quail M. A., Quinn J., Santos M. C., Schmitzberger F. F., Sherlock G., Shah P., Silverstein K. A., Skrzypek M. S., Soll D., Staggs R., Stansfield I., Stumpf M. P., Sudbery P. E., Srikantha T., Zeng Q., Berman J., Berriman M., Heitman J., Gow N. A., Lorenz M. C., Birren B. W., Kellis M., Cuomo C. A. Evolution of pathogenicity and sexual reproduction in eight Candida genomes. (англ.) // Nature. — 2009. — 4 June (vol. 459, no. 7247). — P. 657—662. — DOI:10.1038/nature08064. — PMID 19465905. [ис]
  58. Witzany G. Crucial steps to life: From chemical reactions to code using agents. (англ.) // Bio Systems. — 2016. — February (vol. 140). — P. 49—57. — DOI:10.1016/j.biosystems.2015.12.007. — PMID 26723230. [ис]
  59. Taylor D. J., Ballinger M. J., Bowman S. M., Bruenn J. A. Virus-host co-evolution under a modified nuclear genetic code. (англ.) // PeerJ. — 2013. — Vol. 1. — P. e50—50. — DOI:10.7717/peerj.50. — PMID 23638388. [ис]
  60. The Genetic Codes. National Center for Biotechnology Information (NCBI) (7 апреля 2008). Дата обращения 10 марта 2010.
  61. Hofhuis J., Schueren F., Nötzel C., Lingner T., Gärtner J., Jahn O., Thoms S. The functional readthrough extension of malate dehydrogenase reveals a modification of the genetic code. (англ.) // Open Biology. — 2016. — November (vol. 6, no. 11). — DOI:10.1098/rsob.160246. — PMID 27881739. [ис]
  62. Dutilh B. E., Jurgelenaite R., Szklarczyk R., van Hijum S. A., Harhangi H. R., Schmid M., de Wild B., Françoijs K. J., Stunnenberg H. G., Strous M., Jetten M. S., Op den Camp H. J., Huynen M. A. FACIL: Fast and Accurate Genetic Code Inference and Logo. (англ.) // Bioinformatics. — 2011. — 15 July (vol. 27, no. 14). — P. 1929—1933. — DOI:10.1093/bioinformatics/btr316. — PMID 21653513. [ис]
  63. Kubyshkin V., Acevedo-Rocha C. G., Budisa N. On universal coding events in protein biogenesis. (англ.) // Bio Systems. — 2018. — February (vol. 164). — P. 16—25. — DOI:10.1016/j.biosystems.2017.10.004. — PMID 29030023. [ис]
  64. Elzanowski, Andrzej The Genetic Codes. National Center for Biotechnology Information (7 July 2010). Дата обращения 6 мая 2013.
  65. Watanabe Kimitsuna, Suzuki Tsutomu. Genetic Code and its Variants (англ.) // Encyclopedia of Life Sciences. — 2001. — 19 April. — ISBN 047001590X. — DOI:10.1038/npg.els.0000810. [ис]
  66. Koonin E. V., Novozhilov A. S. Origin and Evolution of the Universal Genetic Code. (англ.) // Annual Review Of Genetics. — 2017. — 27 November (vol. 51). — P. 45—62. — DOI:10.1146/annurev-genet-120116-024713. — PMID 28853922. [ис]
  67. Hershberg R., Petrov D. A. Selection on codon bias. (англ.) // Annual review of genetics. — 2008. — Vol. 42. — P. 287—299. — DOI:10.1146/annurev.genet.42.110807.091442. — PMID 18983258. [ис]
  68. Behura S. K., Severson D. W. Codon usage bias: causative factors, quantification methods and genome-wide patterns: with emphasis on insect genomes. (англ.) // Biological reviews of the Cambridge Philosophical Society. — 2013. — Vol. 88, no. 1. — P. 49—61. — DOI:10.1111/j.1469-185X.2012.00242.x. — PMID 22889422. [ис]
  69. Shields D. C., Sharp P. M. Synonymous codon usage in Bacillus subtilis reflects both translational selection and mutational biases. (англ.) // Nucleic acids research. — 1987. — Vol. 15, no. 19. — P. 8023—8040. — PMID 3118331. [ис]
  70. Shields D. C., Sharp P. M., Higgins D. G., Wright F. "Silent" sites in Drosophila genes are not neutral: evidence of selection among synonymous codons. (англ.) // Molecular biology and evolution. — 1988. — Vol. 5, no. 6. — P. 704—716. — PMID 3146682. [ис]
  71. Chen S. L., Lee W., Hottes A. K., Shapiro L., McAdams H. H. Codon usage between genomes is constrained by genome-wide mutational processes. (англ.) // Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America. — 2004. — Vol. 101, no. 10. — P. 3480—3485. — DOI:10.1073/pnas.0307827100. — PMID 14990797. [ис]
  72. Akashi H. Synonymous codon usage in Drosophila melanogaster: natural selection and translational accuracy. (англ.) // Genetics. — 1994. — Vol. 136, no. 3. — P. 927—935. — PMID 8005445. [ис]
  73. Sharp P. M., Bailes E., Grocock R. J., Peden J. F., Sockett R. E. Variation in the strength of selected codon usage bias among bacteria. (англ.) // Nucleic acids research. — 2005. — Vol. 33, no. 4. — P. 1141—1153. — DOI:10.1093/nar/gki242. — PMID 15728743. [ис]
  74. Ribas de Pouplana L., Turner R. J., Steer B. A., Schimmel P. Genetic code origins: tRNAs older than their synthetases? (англ.) // Proceedings Of The National Academy Of Sciences Of The United States Of America. — 1998. — 15 September (vol. 95, no. 19). — P. 11295—11300. — PMID 9736730. [ис]
  75. Russell J. Garwood (2012). “Patterns In Palaeontology: The first 3 billion years of evolution”. Palaeontology Online. 2 (11): 1—14. Дата обращения June 25, 2015.
  76. Wächtershäuser Günter. Towards a Reconstruction of Ancestral Genomes by Gene Cluster Alignment (англ.) // Systematic and Applied Microbiology. — 1998. — December (vol. 21, no. 4). — P. 473—477. — ISSN 0723-2020. — DOI:10.1016/S0723-2020(98)80058-1. [ис]
  77. Gregory, Michael What is Life?. Clinton College. Архивировано 13 декабря 2007 года.
  78. Pace N. R. The universal nature of biochemistry. (англ.) // Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America. — 2001. — Vol. 98, no. 3. — P. 805—808. — DOI:10.1073/pnas.98.3.805. — PMID 11158550. [ис]
  79. Wächtershäuser G. From pre-cells to Eukarya--a tale of two lipids. (англ.) // Molecular microbiology. — 2003. — Vol. 47, no. 1. — P. 13—22. — PMID 12492850. [ис]
  80. Yarus, Michael. [[4] в «Книгах Google» Life from an RNA World: The Ancestor Within]. — Harvard University Press, 2010. — ISBN 978-0-674-05075-4.
  81. Mathematica function for # possible arrangements of items in bins? - Online Technical Discussion Groups—Wolfram Community (англ.). community.wolfram.com.
  82. Freeland S. J., Hurst L. D. The genetic code is one in a million. (англ.) // Journal Of Molecular Evolution. — 1998. — September (vol. 47, no. 3). — P. 238—248. — PMID 9732450. [ис]
  83. Taylor F. J., Coates D. The code within the codons. (англ.) // Bio Systems. — 1989. — Vol. 22, no. 3. — P. 177—187. — PMID 2650752. [ис]
  84. Di Giulio M. The extension reached by the minimization of the polarity distances during the evolution of the genetic code. (англ.) // Journal Of Molecular Evolution. — 1989. — October (vol. 29, no. 4). — P. 288—293. — PMID 2514270. [ис]
  85. Wong J. T. Role of minimization of chemical distances between amino acids in the evolution of the genetic code. (англ.) // Proceedings Of The National Academy Of Sciences Of The United States Of America. — 1980. — February (vol. 77, no. 2). — P. 1083—1086. — PMID 6928661. [ис]
  86. Erives A. A model of proto-anti-codon RNA enzymes requiring L-amino acid homochirality. (англ.) // Journal Of Molecular Evolution. — 2011. — August (vol. 73, no. 1-2). — P. 10—22. — DOI:10.1007/s00239-011-9453-4. — PMID 21779963. [ис]
  87. 1 2 Freeland S. J., Knight R. D., Landweber L. F., Hurst L. D. Early fixation of an optimal genetic code. (англ.) // Molecular Biology And Evolution. — 2000. — April (vol. 17, no. 4). — P. 511—518. — DOI:10.1093/oxfordjournals.molbev.a026331. — PMID 10742043. [ис]
  88. Crick F. H. The origin of the genetic code. (англ.) // Journal Of Molecular Biology. — 1968. — December (vol. 38, no. 3). — P. 367—379. — PMID 4887876. [ис]
  89. Hopfield J. J. Origin of the genetic code: a testable hypothesis based on tRNA structure, sequence, and kinetic proofreading. (англ.) // Proceedings Of The National Academy Of Sciences Of The United States Of America. — 1978. — September (vol. 75, no. 9). — P. 4334—4338. — PMID 279919. [ис]

Литература[ | ]

  • Альбертс Б. Молекулярная биология клетки. — М. — Ижевск: НИЦ «Регулярная и хаотическая динамика», Институт компьютерных исследований, 2013. — Т. 1. — С. 586. — 808 с. — ISBN 978-5-4344-0112-8.
  • Кребс Дж., Голдштейн Э., Килпатрик С. Гены по Льюину. — М.: Лаборатория знаний, 2017. — 919 с. — ISBN 978-5-906828-24-8.